20 aminokyselin: jména, vzorce, hodnota. Alanin, valin, serin, lysin, prolin, tyrosin

Chemické látky, které obsahují strukturní složky molekuly karboxylové kyseliny a amin jsou nazývány aminokyselinami. Toto je společný název skupiny. organických sloučenin který obsahuje uhlovodíkový řetězec, karboxylovou skupinu (-COOH) a aminovou skupinu (-NH2). Jejich prekurzory jsou karboxylové kyseliny a molekuly, ve kterých je vodík na prvním atomu uhlíku nahrazen aminoskupinou, se nazývají alfa-aminokyseliny.

Pouze 20 aminokyselin je cenné pro enzymatické reakce biosyntézy vyskytující se v organismu všech živých bytostí. Tyto látky se nazývají standardní aminokyseliny. Existují také nestandardní aminokyseliny, které jsou součástí složení některých proteinových molekul. Nejsou nalezeny všude, přestože v přírodě plní důležitou funkci. Pravděpodobně jsou radikály těchto kyselin modifikovány již po biosyntéze.

Obecné informace a seznam látek

Existují dvě velké skupiny aminokyselin, které byly izolovány kvůli zákonům jejich přítomnosti v přírodě. Zejména existuje 20 aminokyselin standardního typu a 26 nestandardních aminokyselin. První se nacházejí v složení bílkovin jakéhokoli živého organismu, zatímco druhá je specifická pro jednotlivé živé organismy.

20 standardních aminokyselin se dělí na 2 typy v závislosti na schopnosti být syntetizovány v lidském těle. Ty jsou nenahraditelné, které jsou schopné tvořit se v lidských buňkách z prekurzorů a jsou nenahraditelné, pro jejichž syntézu neexistují žádné enzymové systémy ani substrát. Vyměnitelné aminokyseliny nemusí být přítomny v potravinách, jelikož jejich tělo může syntetizovat a v případě potřeby doplnit jejich množství. Esenciální aminokyseliny nemohou být tělem získány nezávisle, a proto musí pocházet z jídla.

Biochemisté definovali názvy aminokyselin ze skupiny esenciálních. Celkem 8 je známo:

• methionin;
• threonin;
• isoleucin;
• leucin;
• fenylalanin;
• tryptofan;
• valin;
• lysin;
• také často zahrnují histidin.

Jsou to látky s odlišnou strukturou uhlovodíkového radikálu, ale nezbytně s přítomností karboxylové skupiny a aminoskupiny na alfa-C-atomu.

Ve skupině vyměnitelných aminokyselin je 11 látek:

• alanin;
• glycin;
• arginin;
• asparagin;
• kyselina asparagová;
• cystein;
• kyselina glutamová;
• glutamin;
• prolinu;
• serin;
• tyrosin.

V podstatě je jejich chemická struktura jednodušší než u nenahraditelných, takže jejich syntéza je pro tělo snadnější. Většina esenciálních aminokyselin nemůže být získána pouze kvůli nepřítomnosti substrátu, tj. Prekurzorové molekuly transaminační reakcí.

Glycin, alanin, valin

V biosyntéze proteinových molekul jsou nejčastěji používány glycin, valin a alanin (vzorec každé látky je uveden níže na obrázku). Tyto aminokyseliny jsou nejjednodušší v chemické struktuře. Látka glycin je nejjednodušší ve třídě aminokyselin, to znamená, že vedle alfa-atomu uhlíku sloučenina nemá žádné radikály. Nicméně i nejjednodušší struktura molekuly hraje důležitou roli v podpoře života. Konkrétně jsou hemoglobinové porfyrinové kruhy a purinové báze syntetizovány z glycinu. Porfirický kroužek je proteinová část hemoglobinu, navržená tak, aby obsahovala atomy železa v složení celé látky.

Glycin se podílí na zajišťování fungování mozku a působí jako inhibitor mediátoru centrálního nervového systému. To znamená, že se více podílí na práci mozkové kůry - nejtěžší organizované tkáně. Ještě důležitější je, že glycin je substrát pro syntézu purinových bází, nezbytný pro tvorbu nukleotidů, které kódují dědičnou informaci. Navíc glycin slouží jako zdroj syntézy dalších 20 aminokyselin, zatímco sám může být tvořen ze serinu.

Formulace aminokyselin alaninu je o něco komplikovanější než glycin, protože má methylový radikál, který je nahrazen jedním atomem vodíku na alfa uhlíkovém atomu látky. Současně zůstává alanin jednou z nejčastěji zapojených molekul v biosyntéze bílkovin. Je součástí jakékoliv bílkoviny v přírodě.

Valin, který není schopen syntetizovat v lidském těle, je aminokyselina s rozvětveným uhlovodíkovým řetězcem sestávajícím ze tří atomů uhlíku. Izopropylový radikál dává molekulu větší váhu, ale kvůli tomu není možné najít v biosyntéze substrát v buňkách lidských orgánů. Proto musí valin nutně pocházet z jídla. Je přítomen hlavně ve strukturálních svalových proteinech.

Výsledky výzkumu potvrzují, že valin je nezbytný pro fungování centrálního nervového systému. Zejména díky své schopnosti obnovit myelinové pláště nervových vláken může být použita jako doplněk při léčbě roztroušené sklerózy, závislosti na drogách a deprese. Ve velkém množství se vyskytuje v masných výrobcích, rýži, sušeném hrášku.

Tyrosin, histidin, tryptofan

V těle je tyrosin syntetizován z fenylalaninu, přestože se dodává ve velkém množství z mléčných potravin, především z tvarohu a sýrů. Zahrnuty do kaseinu - zvířecí bílkoviny nacházející se v přebytku v tvarohu a sýrových výrobcích. Klíčová hodnota tyrosinu je, že se jeho molekula stává substrátem pro syntézu katecholaminů. Jedná se o adrenalin, norepinefrin, dopamin - mediátory humorálního systému regulace tělesných funkcí. Tyrosin je schopen rychle proniknout a projít hematoencefalickou bariéru, kde se rychle mění na dopamin. Tyrosinová molekula se podílí na syntéze melaninu, zajišťuje pigmentaci kůže, vlasů a duhovky.

Histidinová aminokyselina je součástí strukturních a enzymatických bílkovin v těle, je substrátem pro syntézu histaminu. Ten reguluje sekreci žaludku, účastní se imunitních reakcí, reguluje hojení úrazů. Histidin je esenciální aminokyselina a tělo doplňuje své rezervy pouze z jídla.

Tryptofan není také schopen syntetizovat tělo kvůli složitosti svého uhlovodíkového řetězce. Je součástí bílkovin a je substrátem pro syntézu serotoninu. Ten je prostředníkem nervového systému, který je určen k regulaci cyklů bdění a spánku. Tryptofan a tyrosin - tyto názvy aminokyselin by měli pamatovat neurofyziologové, protože z nich jsou syntetizováni hlavní mediátoři limbický systém (serotonin a dopamin), které poskytují přítomnost emocí. Současně neexistuje žádná molekulární forma, která by zajistila akumulaci esenciálních aminokyselin v tkáních, a proto musí být přítomna v jídle denně. Proteinová výživa v množství 70 gramů denně plně vyhovuje těmto potřebám.

Fenylalanin, leucin a isoleucin

Fenylalanin je pozoruhodný v tom, že syntetizuje aminokyselinu tyrosin s jeho nedostatečností. Samotný fenylalanin je strukturní složkou všech bílkovin v přírodě. Jedná se o metabolický prekurzor neurotransmiteru fenylethylaminu, který poskytuje duševní koncentraci, zvýšení nálady a psychostimulaci. V Ruské federaci v koncentraci nad 15% je obrat této látky zakázán. Účinek fenylethylaminu je podobný účinku amfetaminu, nicméně první se nijak neliší ve svém škodlivém účinku na tělo a liší se pouze ve vývoji psychologické závislosti.

Jednou z hlavních látek aminokyselinové skupiny je leucin, ze kterého jsou syntetizovány peptidové řetězce jakéhokoliv lidského proteinu, včetně enzymů. Sloučenina použitá v čisté formě je schopna regulovat funkce jater, urychlit regeneraci buněk a zajistit omlazení těla. Proto je leucin aminokyselinou, která je k dispozici jako léčivo. Je vysoce účinný při pomocné léčbě jaterní cirhózy, anémie a leukémie. Leucín je aminokyselina, která velmi usnadňuje rehabilitaci pacientů po chemoterapii.

Izoleucin, stejně jako leucin, není schopen samostatně syntetizovat tělo a patří do skupiny esenciálních. Tato látka však není droga, protože tělo má malou potřebu. V zásadě se do biosyntézy podílí pouze jeden ze svých stereoizomerů (2S, 3S) -2-amino-3-methylpentanové kyseliny.

Prolin, serin, cystein

Prolin je aminokyselina s cyklickým uhlovodíkovým radikálem. Jeho hlavní hodnota je v přítomnosti ketonové skupiny řetězce, díky čemuž se látka aktivně používá při syntéze strukturních proteinů. Redukcí ketonu heterocyklu na hydroxylovou skupinu za vzniku hydroxyprolinu vzniká několik vazeb mezi řetězci kolagenu. V důsledku toho jsou nitě tohoto proteinu tkané dohromady a poskytují silnou intermolekulární strukturu.

Prolin - aminokyselina, která poskytuje mechanickou pevnost lidské tkáně a její kostru. Nejčastěji se vyskytuje v kolagenu, který je součástí kostí, chrupavky a pojivové tkáně. Stejně jako prolin je cystein aminokyselina, ze které je syntetizován strukturální protein. Není to však kolagen, ale skupina alfa-keratinových látek. Oni vytvářejí stratum corneum na kůži, nehty, jsou zahrnuty v složení vlasové váhy.

Látka serin je aminokyselina, která existuje jako optické L a D-izomery. Jedná se o vyměnitelnou látku syntetizovanou z fosfoglycerátu. Serin je schopen vznikat během enzymatické reakce z glycinu. Tato interakce je reverzibilní a tudíž glycin může být tvořen ze serinu. Hlavní hodnotou je, že enzymové proteiny, přesněji jejich aktivní centra, jsou syntetizovány ze serinu. Široce se serin je přítomen ve složení strukturních proteinů.

Arginin, methionin, threonin

Biochemisté zjistili, že nadměrná konzumace argininu vyvolává rozvoj Alzheimerovy nemoci. Kromě negativní hodnoty látky jsou však přítomny i životně důležité funkce pro reprodukci. Zejména kvůli přítomnosti guanidinové skupiny, která se nachází v buňce v kationtové formě, je sloučenina schopná vytvářet obrovské množství intermolekulárních vazeb vodíku. Díky tomu získá arginin ve formě zwitterionu schopnost vázat molekuly DNA fosfátovými oblastmi. Výsledkem interakce je tvorba více nukleoproteinů - obalová forma DNA. Arginin při změně pH jaderné matrice buňky se může oddělit od nukleoproteinu, což zajistí odvíjení řetězce DNA a začátek translace pro biosyntézu bílkovin.

Aminokyselina methionin ve své struktuře obsahuje atom síry, a proto má čistá látka v krystalické formě nepříjemný zhnuslý zápach způsobený emisí sirovodíku. U člověka má metionin regenerační funkci, která podporuje healing buněk jaterních buněk. Proto se vyrábí ve formě aminokyselinového léčiva. Methionin je syntetizován a druhý lék určen pro diagnostiku nádorů. Syntetizuje se nahrazením jednoho atomu uhlíku jeho izotopem C11. V této formě se aktivně akumuluje v nádorových buňkách, což umožňuje určit velikost neoplasmů mozku.

Na rozdíl od výše uvedených aminokyselin je threonin méně důležitý: aminokyseliny nejsou syntetizovány z něj a jeho obsah v tkáních je malý. Hlavní hodnota treoninu - zahrnutí bílkovin. Tato aminokyselina nemá žádné specifické funkce.

Asparagin, lysin, glutamin

Asparagin je běžná, vyměnitelná aminokyselina, která je přítomna jako L-isomer sladké chuti a hořký D-izomer. Proteiny těla jsou tvořeny z asparaginu a oxaloacetát se syntetizuje glukoneogenezí. Tato látka je schopna oxidovat v cyklu kyseliny trikarboxylové a produkovat energii. To znamená, že kromě strukturální funkce asparagin také provádí energetickou funkci.

Nelze syntetizovat v lidském těle lysin je aminokyselina s alkalickými vlastnostmi. Jsou to především syntetizované imunitní proteiny, enzymy a hormony. Současně je lysin aminokyselinou, která samostatně vyvíjí antivirové činidla proti viru herpesu. Látka se však nepoužívá jako lék.

Aminokyselinový glutamin je přítomen v krvi v koncentracích, které výrazně přesahují obsah jiných aminokyselin. Má významnou roli v biochemických mechanismech metabolismu dusíku a vylučování metabolitů, podílí se na syntéze nukleových kyselin enzymy, hormony, mohou posílit imunitní systém, i když se nepoužívá jako lék. Ale glutamin je široce používán mezi sportovci, protože pomáhá obnovit z tréninku, odstraňuje metabolity dusíku a butyrátu z krve a svalů. Tento mechanismus pro urychlení oživení sportovce není považován za umělý a není správně uznán jako doping. Kromě toho neexistují laboratorní metody pro detekci atletů v takovém dopingu. Glutamin je také přítomen ve významných množstvích v potravinách.

Kyselina asparagová a kyselina glutamová

Asparagové a glutaminové aminokyseliny jsou pro lidské tělo extrémně cenné kvůli jejich vlastnostem, které aktivují neurotransmitery. Zrychlují přenos informací mezi neurony, což zajišťuje udržení účinnosti struktur mozku, které leží pod kůrou. V takových strukturách je důležitá spolehlivost a konzistence, protože tato centra regulují dýchání a krevní oběh. Proto je v krvi obrovské množství kyseliny asparagové a glutaminové aminokyseliny. Prostorový strukturní vzorec aminokyselin je uveden na následujícím obrázku.

Kyselina asparagová se podílí na syntéze močoviny, čímž odstraňuje amoniak z mozku. Je významnou látkou pro udržení vysoké míry reprodukce a obnovy krevních buněk. Samozřejmě, s leukémií, tento mechanismus je škodlivý, a proto, aby bylo dosaženo remise, jsou používány přípravky enzymů, které ničí asparaginové aminokyseliny.

Jedna čtvrtina počtu všech aminokyselin v těle je kyselina glutamová. Je to neurotransmiter postsynaptických receptorů, nezbytný pro synaptický přenos impulsu mezi procesy neuronů. Nicméně kyselina glutamová je charakterizována extrasynaptickým způsobem přenosu informací - volumetrickou neurotransmisí. Tato metoda je základem paměti a je neurofyziologickou hádankou, protože ještě není jasné, jaké receptory určují množství glutamátu mimo buňku a mimo synapse. Předpokládá se však, že je to množství látky mimo synapse, které je důležité pro hromadnou neurotransmisi.

Chemická struktura

Všechny nestandardní a 20 standardních aminokyselin mají společný plán struktury. Zahrnuje cyklický nebo alifatický uhlovodíkový řetězec s radikály nebo bez nich, aminovou skupinu na alfa uhlíkovém atomu a karboxylovou skupinu. Uhlovodíkový řetězec může být jakýkoliv, takže látka má reaktivitu aminokyselin, je důležité umístění hlavních radikálů.

Aminoskupina a karboxylová skupina musí být připojeny k prvnímu atomu uhlíku v řetězci. Podle nomenklatury přijaté v biochemii se nazývá atom alfa. Je důležitá pro tvorbu peptidové skupiny - nejdůležitější chemické vazby, kvůli které existuje protein. Z hlediska biologické chemie se život nazývá modelem existence proteinových molekul. Hlavní hodnotou aminokyselin je tvorba peptidové vazby. Obecný strukturní vzorec aminokyselin je uveden v článku.

Fyzikální vlastnosti

Přes podobnou strukturu uhlovodíkového řetězce jsou aminokyseliny v karboxylových kyselinách významně odlišné ve fyzikálních vlastnostech. Při pokojové teplotě jsou to hydrofilní krystalické látky, které se dobře rozpouštějí ve vodě. V organickém rozpouštědle v důsledku disociace při karboxylové skupině a odstraňování protonů se aminokyseliny špatně rozpouštějí a vytvářejí směsi látek, ale ne pravdivé roztoky. Mnoho aminokyselin má sladkou chuť, zatímco karboxylové kyseliny - kyselé.

Tyto fyzikální vlastnosti jsou způsobeny přítomností dvou funkčních chemických skupin, kvůli nimž se látka ve vodě chová jako rozpuštěná sůl. Při působení molekul vody se z karboxylové skupiny štěpí proton, jehož akceptor je aminoskupina. V důsledku posunu elektronové hustoty molekuly a nepřítomnosti volně se pohybujících protonů pH (index kyselosti) zůstává roztok poměrně stabilní při přidání kyselin nebo zásad s vysokými disociačními konstantami. To znamená, že aminokyseliny jsou schopny tvořit slabé pufrové systémy, udržující homeostázu těla.

Je důležité, aby modul náboje disociované molekuly aminokyseliny byl nulový, jelikož proton odštěpený od hydroxylové skupiny je převeden atomem dusíku. Na dusíku v roztoku se však vytváří kladný náboj a na karboxylové skupině se vytvoří záporný náboj. Schopnost disociovat přímo závisí na kyselosti, a proto pro roztoky aminokyselin existuje izoelektrický bod. Jedná se o pH (index kyselosti), při kterém má největší počet molekul nulový náboj. V tomto stavu jsou v elektrickém poli stacionární a nevedou proud.