Co je denaturace bílkovin

Denaturace proteinu je proces, který je spojen s narušením sekundárních, terciárních, kvartérních struktur molekuly pod vlivem různých faktorů.

Funkce procesu

Je doprovázena rozvinutím polypeptidové vazby, která byla původně reprezentována jako špinavá cívka.

Proces denaturace proteinů je doprovázen ztrátou hydratační skořepiny, vysrážením bílkovin do sedimentu, ztrátou jeho přirozených vlastností.

Mezi hlavní faktory, které vyvolávají proces denaturace, jsou fyzikální parametry: tlak, teplota, mechanické působení, ionizující a ultrazvukové záření.

Denaturace bílkovin probíhá pod vlivem organických rozpouštědel, minerálních kyselin, zásad, solí těžkých kovů, alkaloidů.

Zobrazení

V biologii existují dvě možnosti denaturace:

• Reverzibilní denaturace proteinů (renaturace) zahrnuje proces, při kterém je denaturovaný protein obnoven do původní struktury po odstranění všech denaturačních látek. V tomto případě je biologická aktivita plně vrácena.
• Nevratná denaturace znamená úplnou destrukci molekuly, i po odstranění denaturačních činidel z roztoku se fyziologická aktivita nevrací.

Vlastnosti denaturovaných bílkovin

Po vzniku denaturace proteinů získávají určité vlastnosti:

1. Ve srovnání s nativní molekulou proteinu se zvyšuje počet funkčních nebo reaktivních skupin v molekule.
2. Rozpustnost a proces srážení bílkovin se snižuje, což je usnadněno ztrátou vodního potahu. Struktura se rozvíjí, objevují se hydrofobní radikály, pozoruje se neutralizace nábojů polárních fragmentů.
3. Konfigurace proteinové molekuly se mění.
4. Ztráta biologické aktivity, příčinou toho bude porušení původní struktury.

Důsledky

Po denaturaci dochází k přechodu nativní kompaktní struktury na volnou nesloženou formu, zjednodušuje se penetrace enzymů nezbytných pro destrukci peptidových vazeb.

Konformace proteinových molekul je určena výskytem dostatečného počtu vazeb mezi různými částmi určitého polypeptidového řetězce.

Bielkoviny sestávající z dostatečného počtu atomů, které jsou v kontinuálním chaotickém pohybu, přispívají k určitým pohybům částí polypeptidového řetězce, což způsobuje narušení celkové struktury proteinů, snížení fyziologických funkcí.

Proteiny mají konformační labilitu, tedy předispozici k menším změnám v konformaci, které jsou důsledkem zlomení některých a vytváření dalších vazeb.

Denaturace proteinu vede ke změnám v jeho chemických vlastnostech, schopnosti interagovat s jinými látkami. Existuje změna prostorové struktury a místa, která je v přímém kontaktu s jinou molekulou a celá konformace jako celek. Pozorované konformační změny jsou důležité pro fungování proteinů v živé buňce.

Mechanismus ničení

Proces denaturace proteinů zahrnuje destrukci chemických (vodíkových, disulfidových, elektrostatických) vazeb, které stabilizují vyšší úrovně organizace proteinové molekuly. Výsledkem je prostorová změna proteinové struktury. V mnoha situacích nedochází k ničení její primární struktury. To umožňuje, po odvíjení polypeptidového řetězce, spontánní zakroucení proteinu, což vytváří "náhodný spleť". V takové situaci dochází k přechodu do neuspořádaného stavu, který má výrazné rozdíly od původní konformace.

Závěr

Teplota denaturace bílkovin přesahuje 56 stupňů Celsia. Typické známky nevratné denaturace proteinových molekul jsou považovány za snížení rozpustnosti a hydrofilnosti molekul, zvýšení optické aktivity, snížení trvanlivosti proteinových roztoků, zvýšení viskozity.

Denaturace způsobuje agregaci částic, mohou se vysrážet. Pokud denaturační činidlo působí na bílkovinu po krátkou dobu, pravděpodobnost obnovení nativní proteinové struktury je vysoká. Tyto procesy jsou široce používány při zpracování potravin, konzervování, výrobu obuvi, oblečení, při sušení ovoce a zeleniny. Denaturace se používá ve veterinární medicíně, lékařství, klinice, farmacie při provádění biochemických studií týkajících se depozice bílkovin v biologickém materiálu. Dále se identifikace provádí v testovacím roztoku neproteinových a nízkomolekulárních případů, v důsledku čehož je možné stanovit kvantitativní obsah látek. V současné době hledá způsob, jak chránit molekuly bílkovin před ničením.