Protein Chemický vzorec: Podrobnosti

Pro plný život člověk potřebuje bílkoviny, tuky, uhlohydráty. Vzorec molekuly proteinu má složitou strukturu. Zvažte konkrétní složení, stejně jako hodnotu proteinových sloučenin pro živý organismus.

Výzkum

Proteiny jsou zvláště důležité pro životně důležitou aktivitu organismů. Pokud jde o suchou hmotnost, jejich procentní koncentrace se odhaduje na 60%. Každá taková sloučenina má své vlastní fyzikální vlastnosti. Strukturní vzorec proteiny ovlivňují jejich chemické vlastnosti i jejich biologický význam.

Základní studie struktury a významu proteinových molekul byly prováděny od druhé poloviny devatenáctého století. Vědci systematicky identifikují nové charakteristické znaky proteinových sloučenin a myslí si na oblasti jejich aplikace. Existuje věda proteomiky, ve které je studován proteinový vzorec.

Peptidy a bílkoviny vytvářejí jedinečný svět, který je studován různými přírodními vědami.

Funkce třídy

Proteiny jsou vysokomolekulární sloučeniny, které obsahují dusík. Jejich molekuly jsou tvořeny zbytky různých aminokyselin spojených dohromady amidovými vazbami.

Tvorba nápadů o struktuře proteinových molekul

První pokusy pochopit, jak vypadá struktura proteinů, vzorec těchto sloučenin, byly vyrobeny již v 18. a 19. století. Během tohoto historického období byly látky s podobnými vlastnostmi izolovány od svalů, krve, mléka. Výsledné sloučeniny se koagulovaly při vysokých teplotách, vytvářely ve vodě viskózní a lepkavé roztoky a když spálily, cítila se vůně přírodní vlny.

V roce 1728 dokázala společnost Beccari izolovat od obyčejné pšeničné mouky látku, která se nazývala gluten. Proteinový vzorec byl neznámý, ale byl podobný ve vlastnostech vaječného bílku.

Rozklad proteinových molekul hrál důležitou roli při studiu jejich struktury. Brakonno strávil mnoho hodin rozkládáním živočišných tkání v kyselém prostředí. Po neutralizaci směsi se získal filtrát, při jehož odpařování byl získán glykogen. Výzkumník byl schopen izolovat první aminokyselinu od proteinové molekuly.

Chemický vzorec bílkoviny byl zjištěn až v roce 1846. Po mnoha experimentech byla v těchto organických sloučeninách nalezena síra, uhlík, fosfor a dusík.

Teorie bílkovin byla navržena holandským lékařem a chemikem Mulderem, byl stanoven proteinový vzorec.

Teorie struktury proteinových molekul

Po zkoumání elementární kompozice byl proteinový vzorec definován jako směs zbytků a aminoskupin. Po podrobné studii produktů vzniklých během procesu hydrolýzy proteinů byl chemik Danilevsky schopen detekovat přítomnost peptidu (amidové vazby) ve svých sloučeninách.

Německý chemik Fisher předvedl tučnou teorii nazvanou elementární série, která obdržela vaječný albumin. Že je považován za "otce chémie proteinových sloučenin".

Výzkum německého vědce pomohl pochopit strukturu bílkovin. Chemický vzorec těchto sloučenin nebyl stanoven jím, ale Fisher potvrdil lineární uspořádání struktury proteinových molekul aminokyselinových zbytků.

Byl schopen vysvětlit rozmanitost těchto vysokomolekulárních sloučenin pomocí různých míst aminokyselinových fragmentů v biopolymeru.

Určit velikost molekulové hmotnosti proteinové sloučeniny byly použity odstředivky. Vědci dokázali nejen izolovat enzymy ze semen kanaválie, ale také získat krystaly trypsinu a pepsinu.

V polovině minulého století Pauling vyvinul model sekundární proteinové struktury, která se nazývala alfa helix. Postupně byly terciární struktury inzulínu, hemoglobinu rozluštěny a inzulín byl syntetizován.

Vlastnosti struktury proteinů

V současné době žádný z biochemistů nepochybuje o tom, že bílkoviny jsou základem struktury živých organismů. Jsou charakterizovány vysokou řádností, rozmanitostí. Pohyb, svalová kontrakce je výsledkem práce proteinových molekul. Život je nemožný bez plnohodnotného metabolismu, který se vyskytuje v organismech. Aktivita všech metabolických procesů je regulována proteinovými enzymy.

V přírodě existuje asi 1012 různých proteinů, které zajišťují fungování 106 druhů organismů, které mají jinou strukturu. Taková rozmanitost proteinových molekul umožňuje různé kombinace aminokyselinových zbytků, individuální pro každý živý organismus.

Například buňka E. coli obsahuje asi tři tisíce různých proteinů a naše tělo má asi padesát tisíc proteinových molekul. Existuje mnoho srovnatelných jednoduchých struktur v přírodních biopolymerů, které jsou reprezentovány aminokyselinami, které jsou spojeny polypeptidovými vazbami.

Jaký je vzorec bílkovin? Chemie nedává na tuto otázku jednoznačnou odpověď. Dvacet esenciálních aminokyselin je uvolněno, které se spojují dohromady v různých sekvencích a vytvářejí různé molekuly bílkovin.

Například pokud existují dvě zdrojové aminokyseliny, pak mohou být vytvořeny pouze dvě varianty peptidů. Se čtyřmi výchozími monomery lze získat dvacet čtyři izomerů.

Při kombinaci dvaceti aminokyselin 2.4 je vytvořen pro vzorce 1018 sloučenin. V přírodě neexistují žádné náhodné kombinace, každý druh je charakterizován specifickou sadou proteinů, která se považuje za dědičnou informaci, která je zakódována ve struktuře DNA.

Díky informacím, které jsou zašifrovány v primární struktuře proteinové molekuly, je možné provést syntézu proteinů. Lineární polypeptidový řetězec se spontánně otáčí do trojrozměrné struktury. Tvorba trojrozměrné struktury není chaotická, ale v určitém pořadí, podle informací obsažených v kombinaci aminokyselin.

Obsah bílkovin v živých organismech

Vzhledem k tomu, že obecný vzorec proteinů potvrzuje přítomnost uhlíku, dusíku a kyslíku v nich, můžeme předpokládat kvantitativní obsah těchto prvků v živém organismu. U lidí jsou orgány a tkáně tak bohaté na molekuly bílkovin, jak je to možné. Mnoho z těchto biopolymerů se rozpouští ve vodě. Maximální obsah bílkovin se vyskytuje ve slezině, plících a svalů (asi 80 procent suché hmotnosti).

Jako zdroj bílkovin jsou rostliny a mikroorganismy. Pro studium strukturních vlastností těchto vysokomolekulárních sloučenin jsou zpočátku izolovány od svalů, krve, vlny a vlasů.

Charakteristické znaky

Jaké je elementární složení proteinových molekul? V procentech je u takových sloučenin téměř polovina uhlíku, asi 20 procent je kyslík, 15% je dusík, asi 7% je dusík a v malých množstvích jsou přítomny síra, fosfor, hořčík, mangan a železo. U sloučenin obsahujících dusík, které obsahují molekuly proteinu, zaznamenáváme:

• konstantní procento dusíku (přibližně 16% suchého zbytku);
• přítomnost aminokyselin - strukturní fragmenty;
• amidové vazby mezi aminokyselinovými zbytky;
• vysoká molekulová hmotnost;
• komplexní strukturu polypeptidových vazeb, která charakterizuje biologické a fyzikálně-chemické parametry proteinů.

Pro detekci monomerů se používá kyselá, alkalická nebo enzymatická hydrolýza. Tato technika je jednou z hlavních možností pro kvalitativní analýzu proteinových molekul.

Aminokyseliny: vlastnosti, vlastnosti

A-aminokyseliny jsou odvozeny od karboxylových kyselin, kde atom vodíku je nahrazen aminoskupinou.

Všimněte si, že tato struktura je typická pro všechny aminokyseliny, které jsou zahrnuty do přírodních proteinů.

Část polypeptidů se skládá z jediného monomeru, který umožňuje jejich kvalitativní analýzu. Mezi specifickými vlastnostmi proteinů je třeba zmínit možnost denaturace doprovázená ztrátou základních chemických a fyzikálních parametrů a ztrátou biologických funkcí. V tomto procesu jsou peptidové vazby zničeny, není možné obnovit biopolymer.

Proteinogenní aminokyseliny

Všechny aminokyseliny, které tvoří proteinové molekuly, se nazývají proteinogenní.

Patří k L-aminokyselinám, obsahují aminoskupinu v poloze α. Například glycin je nejjednodušším zástupcem této třídy sloučenin. Existuje jejich rozdělení na strukturu, kyselé základové vlastnosti, biologické účinky.

Tato verze fyziologické klasifikace aminokyselin je podmíněna, závisí na individuálních vlastnostech živého organismu. Pro správný růst kuřat je zapotřebí jedenáct esenciálních aminokyselin.

Organismy, které se nezachovaly v procesu vývoje esenciálních kyselin, jsou nuceny konzumovat chybějící sloučeniny pro konstrukci proteinových molekul s jídlem.

Závěr

Primární, sekundární, terciární i kvartérní struktury proteinových molekul jsou rozlišeny, každá úroveň má své vlastní charakteristické rysy. Nejjednodušší je primární struktura, charakterizovaná kombinací aminokyselinových zbytků. Sekundární struktura zahrnuje pokládku řetězce v určité sekvenci pomocí vodíkových vazeb, získání šroubovice.

Prostorové uspořádání polypeptidového řetězce tvoří terciární strukturu. Proteiny jsou rozděleny do globulárních forem, které mají elipsoidní vzhled. Tam jsou fibrilární, charakterizovaný podlouhlým tvarem. Některé biopolymery mají kvartérní strukturu tvořenou komplexem chemické vazby.