Co jsou bílkoviny, co je jejich složení, proč jsou potřebné?

Skutečnost, že takové proteiny, dnes zná skoro všechny školní biologické lekce. Vykonávají mnoho funkcí v buňce živé bytosti.

Co jsou bílkoviny?

Ty jsou složité organických sloučenin. Obsahují aminokyseliny, z nichž je pouze 20, ale jejich kombinací v různých sekvencích, můžete získat miliony různých chemických látek.

Proteinová struktura

Když už víme, jaké proteiny jsou, můžeme se blíže podívat na jejich strukturu. Existuje primární, sekundární, terciární a kvartérní struktura takových látek.

Primární struktura

Jedná se o řetězec, ve kterém jsou aminokyseliny připojeny ve správném pořadí. Toto střídání určuje typ bílkoviny. Pro každou látku této třídy je individuální. Fyzikální a chemické vlastnosti určitého proteinu také závisí na primární struktuře.

Sekundární struktura

Jedná se o prostorovou formu, kterou polypeptidový řetězec zaujímá v důsledku tvorby vodíkových vazeb mezi karboxylovými skupinami a iminoskupinami. Existují dva nejběžnější typy: alfa helix a beta struktura, která má vzhled podobný pásce. První je tvořena v důsledku výskytu vazeb mezi molekulami stejného polypeptidového řetězce, druhá mezi dvěma nebo více řetězci umístěnými paralelně. Nicméně je také možné, aby vznikl beta-struktura a uvnitř stejného polymeru - v případě, že některé z jeho fragmentů jsou otočeny o 180 stupňů.

Terciární struktura

Toto střídání a umístění ve vztahu k sobě v prostoru úseků alfa-helixu, jednoduchých polypeptidových řetězců a beta-struktur.

Kvartérní struktura

Existují také dva typy: globulární a fibrilární. Taková struktura je tvořena elektrostatickými interakcemi a vodíkovými vazbami. Globulární forma má malou cívku a fibrilární - vlákno. Příklady proteinů s kvartérní strukturou prvního typu jsou albumin, inzulin, imunoglobulin atd.; fibrilární - fibroin, keratin, kolagen a další. Existují ještě složitější proteiny, například myosin, obsažené v svalové tkáně má jádro fibrilárního tvaru, na kterém jsou umístěna dvě kulové hlavy.

Chemické složení bílkovin

Aminokyselinové složení proteinů může být reprezentováno dvěma aminokyselinami, které jsou kombinovány v různém pořadí a množství.

Jedná se o glycin, alanin, valin, leucin, isoleucin, serin, threonin, cystein, methionin, lysin, arginin, kyselinu asparagovou, asparagin, kyselinu glutamovou, glutamin, fenylalanin, tyrosin, tryptofan, histidin a prolin. Mezi nimi jsou nenahraditelné, tj. Ty, které lidské tělo není schopné samostatně vyrábět. Existuje 8 takových aminokyselin pro dospělé a 2 další pro děti: leucin, isoleucin, valin, methionin, lysin, tryptofan, fenylalanin, threonin, stejně jako histidin a arginin.

Příklady proteinů s různou strukturou

Významným představitelem globulárních proteinů je albumin. Jeho terciární struktura sestává z alfa-helices, které jsou spojeny jednotlivými polypeptidovými řetězci.

Primární je tvořena aminokyselinami, jako je kyselina asparagová, alanin, cystein a glycin. Tento protein je v krevní plazmě a plní funkci transportu některých látek. Z fibrilárního materiálu lze izolovat fibroin a kolagen. Terciární struktura první je látka z beta-struktur, které jsou spojeny jednotlivými polypeptidovými řetězci. Samotný řetězec je střídání alaninu, glycinu, cysteinu a serinu. Tato chemická sloučenina je hlavní složkou pavučin a hedvábí, stejně jako ptačího pera.

Co je to denaturace?

Toto je proces zničení prvního kvartérního, pak terciárního a sekundárního proteinové struktury. Protein, se kterým se stalo, již nemůže plnit své funkce a ztrácí své základní fyzikální a chemické vlastnosti. Tento proces je způsoben především vystavením vysokým teplotám nebo agresivním chemikáliím. Například kdy teplota vyšší Čtyřicet stupňů Celsia začíná denaturovat hemoglobin, který přenáší kyslík přes krev organizmů. To je důvod, proč je pro člověka nebezpečné mít tolik horečky.

Proteinové funkce

Když se dozvíte o bílkovinách, věnujte pozornost roli těchto látek v životě buňky a celého organismu. Vykonávají devět základních funkcí. První je plast. Jsou složkami mnoha struktur živého organismu a slouží jako stavební materiál pro buňku. Druhá je doprava. Proteiny jsou schopné nosit látky, příklady látek tohoto druhu jsou albumin, hemoglobin, stejně jako různé transportéry bílkovin, které se nacházejí na plazmové membráně buňky, z nichž každá pouze přenáší specifickou látku do cytoplazmy z prostředí. Třetí funkce je ochranná. Provádí se imunoglobuliny, které jsou součástí imunitního systému, a kolagen, který je hlavní složkou pokožky. Také bílkoviny v lidském těle a jiných organismech mají regulační funkci, jelikož existuje řada hormonů, které tyto látky představují, například inzulín. Další úlohu, kterou tyto chemické sloučeniny hrají, je signál. Tyto látky přenášejí elektrické impulsy z buněk v buňce. Šestou funkcí je motor. Živí zástupci bílkovin, které je provádějí, jsou aktin a myosin, které jsou schopné kontrakce (nacházejí se ve svalech). Takové látky mohou také sloužit jako náhradní, ale pro takové účely se používají poměrně zřídka, zejména bílkoviny, které jsou v mléce. Také provádí katalytickou funkci - v přírodě jsou enzymy bílkovin. A poslední funkce je receptor. Existuje skupina proteinů, které částečně denaturají pod vlivem určitého faktoru, čímž dávají signál celé buňce, která ji předává.