Fibrillární protein: struktura, příklady

Z hlediska jejich skládání v trojrozměrném prostoru se rozlišují dvě velké skupiny proteinů: globulární a fibrilární. Většina proteinů patří k první frakci, která odpovídá typickému modelu terciární struktury, popisující aminokyselinový řetězec jako sférickou spleť s hydrofobním středem a hydrofilním povrchem. Vláknité proteiny jsou specifická skupina charakterizovaná vláknitou formou molekul.

Obecné charakteristiky prostorové struktury proteinu

Ve své původní podobě je syntetizovaným proteinem lineární řetězec aminokyselin spojený peptidovými vazbami. Nicméně na cestě k konečné funkční formě molekula prochází několika stupni prostorového skládání kvůli různým chemickým interakcím. Každá fáze tvorby je označena odpovídajícími strukturami: primární, sekundární, terciární a kvartérní (pokud existují).

Globulární proteiny jsou charakterizovány trojrozměrnou prostorovou konformací, která je zadržována komplexem slabých chemických vazeb (vodík, iontová, hydrofobní atd.). Tvar molekuly takového proteinu připomíná sférickou spleť.

Polypeptidové řetězce fibrilových proteinů tvoří dlouhé vlákna, které se skládají z opakujících se prvků sekundární struktury. Přístroj terciární konformace vláknitých proteinů ve srovnání s globulemi je mnohem primitivnější, nicméně poskytuje dobrou stabilitu.

Hlavní rozdíly vláknitých proteinů od sférických

Kromě prostorové formy se fibrillární proteiny liší od globulárních:

• velikost;
• rozpustnost;
• funkce.

Vláknité proteiny jsou obvykle větší než sférické a jsou dlouhé tyče tvořené spirály. Na rozdíl od globulárních proteinů je prostorová konformace fibrilárních proteinů zajištěna silnými vodíkovými vazbami. Z tohoto důvodu jsou vláknité proteiny stabilnější a nejsou tak snadno denaturované jako sférické.

Na rozdíl od globulárních proteinů fibrilární:

• nerozpustné ve vodě, stejně jako slabé kyseliny a báze;
• rozpustný v silných zásadách a kyselinách;
• mají vlastnosti roztažnosti a komprese;
• vyznačující se vysokou odolností vůči trávicím enzymům.

Globulární proteiny jsou vytvořeny z přímých úseků sekundárních struktur, které při vzájemném spojení dramaticky mění směr, vytvářející trojrozměrný spleť. Vláknité bílkoviny se skládají z jednoho prvku, který se opakuje mnohokrát.

Vlastnosti fibrilárních proteinů

Rozmanitost fibrilárních proteinů je výrazně menší než globulární. Tato skupina je specializovanou frakcí bílkovin, které vykonávají především strukturální funkce. V tomto případě fungují fibrilární proteiny na makro úrovni, vytvářejí velké supramolekulární komplexy.

Vláknové proteiny byly identifikovány pouze u zvířat. Tyto proteiny plní funkci podporujících složek některých tkání. Taková biologická role vyžaduje zvýšené požadavky na pevnost a uspořádání konstrukce molekul. Z tohoto důvodu je vláknitá struktura proteinu stabilnější než globule.

Vláknité bílkoviny se podílejí na tvorbě tuhých struktur, jako jsou:

• pojivová tkáň;
• šlachy;
• svalových vláken.

Tyto proteiny jsou součástí různých povrchových útvarů (epidermis, vlasy, vlna apod.) A vykonávají ochranné funkce.

V přirozeném fyziologickém prostředí nejsou fibrilární proteiny přítomny v roztoku. Nicméně pokud uměle mísíte molekuly vláknitého proteinu s vodou, vytvoří se velmi viskózní hmota.

Příklady fibrilárních a globulárních proteinů

Globulární proteiny zahrnují všechny proteiny rozpuštěné v mezibuněčném a intracelulárním médiu, stejně jako v krevní plazmě. Ty zahrnují enzymy, proteinové hormony, transkripční faktory, imunoglobuliny atd. Klasický příklad globulárního proteinu lze nazvat hemoglobinem.

Sférické proteiny mají mnoho funkcí, zatímco vláknité bílkoviny - pouze strukturální. Typickými příklady fibrilárních proteinů jsou kolagen, elastin a keratiny. Skupina vláknitých proteinů také zahrnuje fibroin, z něhož sestává hedvábný nit, a fibrin, který se vytváří během polymerace fibrinogenu v procesu koagulace krve.

Kolagen

Kolagen je nejběžnější vláknitý protein mnohobuněčných zvířat. Je součástí pojivové tkáně a zajišťuje její pevnost a elastické vlastnosti. Tento protein je přítomen v:

• chrupavka;
• dermis;
• šlachy;
• organická kostní matrice;
• stěny nádoby;
• organický kostní materiál.

Kolagen se skládá ze tří aminokyselinových řetězců zkroucených ve spirále a vzájemně spojených kovalentními vazbami. Strukturní jednotky tohoto proteinu se nazývají tropocollageny. Ty jsou vzájemně spojeny koncemi, které jsou navzájem odsazeny o vzdálenost 67 nanometrů.

V závislosti na lokalizaci v těle je 28 typů kolagenu. Všechny odrůdy musí mít alespoň jednu doménu trojitého šroubovice. Kolagen tvoří základ všech typů pojivové tkáně. Konstrukční složky tohoto proteinu tvoří velmi silné fibrily, které jsou schopné vydržet značné zatížení.

Kolagen má podpůrné a ochranné funkce, stejně jako pružnost tkání. Nicméně molekuly tohoto proteinu nemají schopnost roztažení. Kaučukové vlastnosti jsou charakteristické pro další bílkoviny, také přítomné v pojivových tkáních, elastin.

Keratiny

Existují 2 hlavní typy keratinů: alfa a beta. První skupina zahrnuje vláknité proteiny, které jsou součástí krycích forem obratlovců. Alfa keratiny tvoří většinu suché hmoty:

• epidermis;
• vlasy a vlna;
• drápy a nehty;
• kopyta, rohy, skořápky, jehly apod.

Jinými slovy, keratiny alfa skupiny jsou strukturálním základem pro tvorbu derivátů kůže. Varianta beta tohoto typu vláknitého proteinu se vyskytuje ve složení tkaniny a hedvábí. Tyto keratiny jsou měkčí.

Tvrdé alfa-skupiny proteinů zajišťují ochranné funkce a také zajišťují pevnost určitých anatomických částí (rohy, kopyta, zobáky). Vzhledem k keratinu dochází k tvorbě plísní na poškozené kůži.

Elastin

Elastin je hlavní proteinová složka tkání, která by měla mít vysoké plastové vlastnosti. Tento protein je součástí:

• tepny;
• plic;
• stěny močového měchýře;
• kůže;
• elastické vazy;
• chrupavky.

Stejně jako jiné vláknité proteiny je elastin vybudován z elementárních opakujících se jednotek. V tomto případě působí jako malé molekuly o hmotnosti 65 kilodaltonů, které jsou zesíťovány a tvoří nerozpustný komplex. Každá strukturní jednotka se nazývá protoelastin.