Fyzikálně-chemické vlastnosti bílkovin. Struktura a funkce proteinů

Než začneme hovořit o vlastnostech bílkovin, stojí za to stručně definovat tento pojem. Jedná se o vysokou molekulovou hmotnost organické látky které se skládají z alfa aminokyselin spojených s peptidem. Bílkoviny jsou důležitou součástí výživy lidí a zvířat, protože ne všechny aminokyseliny jsou tvořeny tělem - někteří přicházejí s jídlem. Jaké jsou jejich vlastnosti a funkce?

Amfoterní

Toto je první vlastnost bílkovin. Amfotérně se rozumí jejich schopnost vykazovat jak kyselé, tak i zásadité vlastnosti.

Proteiny ve své struktuře mají několik typů chemických skupin, které jsou schopny ionizovat v roztoku H ₂ O. Mezi ně patří:

• Zbytky karboxylové skupiny. Kyselina glutamová a kyselina asparagová musí být přesná.
• Dusíkaté skupiny. E-aminoskupina lyzinu, argininový zbytek CNH (NH2) a imidazolový zbytek heterocyklické alfa-aminokyseliny nazývané histidin.

Každý protein má takovou vlastnost jako izoelektrický bod. Pod tímto pojmem rozumíme kyselost média, ve které povrch nebo molekula nemá elektrický náboj. Za takových podmínek se minimalizuje hydratace a rozpustnost proteinů.

Indikátor je určen poměrem bazických a kyselých aminokyselinových zbytků. V prvním případě bod padá na alkalickou oblast. Ve druhé - na kyselé.

Rozpustnost

Podle této vlastnosti jsou bílkoviny rozděleny do malé klasifikace. Zde jsou:

• Rozpustný . Jsou nazývány albuminem. Jsou mírně rozpustné v koncentrovaných solných roztokech a při zahřátí se koagulují. Tato reakce se nazývá denaturace. Molekulová hmotnost albuminu je asi 65 000. V nich nejsou uhlohydráty. A látky, které jsou složeny z albuminu, se nazývají albuminoidy. Patří sem vaječná bílá, semena rostlin a sérum.
• Nerozpustný . Jsou nazývány skleroproteiny. Živým příkladem je keratin, vláknitý protein s mechanickou pevností, druhý pouze na chitin. Z této látky jsou složeny nehty, vlasy, zobáky ptáků a peří a rohy nosorožců. V této skupině proteinů jsou také zahrnuty cytokeratiny. Jedná se o strukturní materiál intracelulárních vláken cytoskeletu epiteliálních buněk. Další nerozpustné proteiny zahrnují vláknitý protein nazývaný fibroin.
• Hydrofilní . Aktivně interagují s vodou a absorbují ji. Patří sem proteiny extracelulární látky, jádra a cytoplazma. Včetně notoricky známého fibroinu a keratinu.
• Hydrofobní . Odrazují vodu. Patří sem proteiny, které jsou součástí biologických membrán.

Denaturace

Toto je název procesu modifikace proteinové molekuly pod vlivem určitých destabilizujících faktorů. Pokud tato aminokyselinová sekvence zůstává stejná. Ale proteiny ztrácejí své přirozené vlastnosti (hydrofilnost, rozpustnost a další).

Je třeba poznamenat, že jakákoli významná změna vnějších podmínek může vést k porušení proteinových struktur. Nejčastěji denaturace způsobuje zvýšení teploty, stejně jako účinek alkalických látek, silné kyseliny, záření, sůl těžkých kovů a dokonce i některých rozpouštědel na bílkovině.

Je zajímavé, že denaturace často vede k tomu, že částice bílkovin se shlukují na větší. Dobrým příkladem jsou například smažené vejce. Každý ví, jak se při procesu smažení bílkoviny tvoří z čiré kapaliny.

Přesto je třeba říci o takovém fenoménu jako renaturaci. Tento proces je inverzní k denaturaci. Během ní se bílkoviny vracejí do své přirozené struktury. A je to opravdu možné. Skupina chemiků ze Spojených států a Austrálie našla způsob, jak zničit tvrdé vařené vejce. Bude to trvat jen několik minut. A tato močovina bude vyžadována (diamid kyselina uhličitá) a odstřeďování.

Struktura

O tom musíme říci odděleně, protože mluvíme o hodnotě bílkovin. Celkově existují čtyři úrovně strukturální organizace:

• Primární . Zahrnuje sekvenci aminokyselinových zbytků v řetězci polypeptidů. Hlavním rysem jsou konzervativní motivy. Takzvané stabilní kombinace aminokyselinových zbytků. Jsou v mnoha komplexních a jednoduchých proteinech.
• Sekundární . To se týká uspořádání libovolného lokálního fragmentu řetězce polypeptidů, které stabilizují vodíkové vazby.
• Terciární . Toto označuje prostorovou strukturu řetězce polypeptidů. Tato úroveň se skládá z některých sekundárních prvků (jsou stabilizovány různými typy interakcí, kde jsou nejdůležitější hydrofobní). Zde se na stabilizaci podílejí iontová, vodíková a kovalentní vazba.
• Kvartérní . To je také nazýváno doménou nebo podjednotkou. Tato úroveň se skládá z relativní polohy řetězců polypeptidů v kompozici komplexu celého proteinu. Je zajímavé, že složení proteinů s kvartérní strukturou zahrnuje nejen identické, ale také různé řetězce polypeptidů.

Toto rozdělení navrhl dánský biochemik K. Lindstrom-Lang. A nechť je považováno za zastaralé, i nadále ji používají.

Typy budov

Když mluvíme o vlastnostech bílkovin, je třeba poznamenat, že tyto látky jsou rozděleny do tří skupin podle typu struktury. Konkrétně:

• Vláknité bílkoviny. Mají vláknitou podlouhlá strukturu a velkou molekulovou hmotnost. Většina z nich není rozpustná ve vodě. Struktura těchto proteinů je stabilizována interakcí mezi polypeptidovými řetězci (sestávají z alespoň dvou aminokyselinových zbytků). Jsou to fibrilární látky, které tvoří polymer, vlákna, mikrotubuly a mikrovlákna.
• Globulární proteiny. Typ struktury způsobuje jejich rozpustnost ve vodě. A celkový tvar molekuly je sférický.
• Membránové proteiny. Struktura těchto látek má zajímavou vlastnost. Mají domény, které procházejí buněčnou membránou, ale jejich části vyčnívají do cytoplazmy a mezibuněčného prostředí. Tyto proteiny hrají roli receptorů - vysílají signály a jsou odpovědné za transmembránový transport živin. Je důležité si rezervovat, že jsou velmi specifické. Každý protein prochází pouze specifickou molekulou nebo signálem.

Jednoduché

O nich také můžou něco říct. Jednoduché proteiny se skládají pouze z polypeptidových řetězců. Patří sem:

• Protamin . Jaderný protein s nízkou molekulovou hmotností. Jeho přítomnost je ochrana DNA před působením nukleáz - enzymů, které útočí nukleových kyselin.
• Histones Silné základní jednoduché proteiny. Jsou koncentrovány v jádrech rostlinných a živočišných buněk. Podílí se na "balení" řetězců DNA v jádře, stejně jako v takových procesech, jako je opravy, replikace a transkripce.
• Albuminy . O nich již bylo uvedeno výše. Nejslavnější albumin - syrovátka a vejce.
• Globulin . Účast na koagulaci krve, stejně jako při jiných imunitních reakcích.
• Prolaminy . Jedná se o náhradní bílkoviny obilovin. Jejich názvy jsou vždy jiné. U pšenice se říká ptyalin. Na ječmeni - hordeinami. V ovesu - avsninami. Je zajímavé, že prolaminy jsou rozděleny do tříd proteinů. Existují pouze dva: S bohaté (s obsahem síry) a S-chudé (bez nich).

Výzva

A co složité proteiny? Obsahují protetické skupiny nebo ty, ve kterých nejsou aminokyseliny. Patří sem:

• Glykoproteiny . Obsahují sacharidové zbytky s kovalentní vazbou. Tyto komplexní proteiny jsou nejdůležitější strukturní složkou buněčných membrán. K nim patří i mnoho hormonů. A glykoproteiny membrán erytrocytů určují krevní skupinu.
• Lipoproteiny . Sestává z lipidů (tukových látek) a hraje roli "transportu" těchto látek do krve.
• Metaloproteiny . Tyto proteiny v těle jsou velmi důležité, protože bez nich neexistuje výměna železa. Složení jejich molekul zahrnuje kovové ionty. Typickým představitelem této třídy jsou transferin, hemosiderin a feritin.
• Nukleoproteiny . Jsou složeny z ILV a DNA bez kovalentní vazby. Jasným představitelem je chromatin. Ve svém složení je genetická informace realizována, DNA je opravena a replikována.
• Fosfoproteinů . Oni tvoří zbytky kyselina fosforečná, kovalentně vázané. Příkladem je kasein, který je nejprve obsažen v mléku, jako vápenatá sůl (vázaná forma).
• Chromoproteiny . Mají jednoduchou strukturu: bílkovinu a barevnou složku patřící do protetické skupiny. Zúčastňují se buněčného dýchání, fotosyntézy, redoxních reakcí atd. Také bez chromoproteinů nedochází k akumulaci energie.

Metabolismus

Dále bylo již mnoho informací o fyzikálně-chemických vlastnostech bílkovin. O jejich roli v metabolismus také musíme zmínit.

Existují aminokyseliny, které jsou nezbytné, protože nejsou syntetizovány živými organismy. Samy savci je dostanou z jídla. V procesu jeho trávení je protein zničen. Tento proces začíná denaturací, když je umístěn v kyselém prostředí. Potom - hydrolýza, v níž jsou zahrnuty enzymy.

Některé aminokyseliny, které tělo nakonec přijme, se podílejí na procesu syntézy bílkovin, jehož vlastnosti jsou nezbytné pro jeho úplnou existenci. A zbytek se zpracovává na glukózu - monosacharid, který je jedním z hlavních zdrojů energie. Protein je velmi důležitý, pokud jde o stravu nebo hlad. Pokud se nedostane spolu s jídlem, začne se tělo "jíst sám" - zpracovávat vlastní bílkoviny, zejména svalové.

Biosyntéza

Vzhledem k fyzikálně chemickým vlastnostem bílkovin je třeba se zaměřit na takové téma, jako je biosyntéza. Tyto látky jsou tvořeny na základě informací, které jsou zakódovány v genech. Jakýkoli protein je jedinečná sekvence aminokyselinových zbytků určená genem, který ho kóduje.

Jak to jde? Gen kódující protein přenáší informace z DNA na RNA. Toto se nazývá transkripce. Ve většině případů dochází k syntéze na ribozómech - to je nejdůležitější organoid živé buňky. Tento proces je označován jako překlad.

Existuje také tzv. Non-ribosomální syntéza. Je také třeba zmínit, protože se jedná o význam bílkovin. Tento typ syntézy je pozorován u některých bakterií a hub. Proces se provádí pomocí komplexu bílkovin s vysokou molekulovou hmotností (známou jako NRS syntáza) a na tomto se neúčastní ribozomy.

A samozřejmě existuje také chemická syntéza. S ním můžete syntetizovat krátké proteiny. K tomu se používají metody jako chemické ligace. To je opak nepřekonatelné biosyntézy na ribozómech. Inhibitory určitých enzymů lze získat stejným způsobem.

Kromě toho je díky chemické syntéze možné do aminokyselinových složek zavést aminokyselinové zbytky, které se v běžných látkách nenacházejí. Předpokládejme, že osoby s postranními řetězci mají fluorescenční štítky.

Za zmínku stojí, že metody chemické syntézy nejsou dokonalé. Existují určitá omezení. Pokud protein obsahuje více než 300 zbytků, uměle syntetizovaná látka se pravděpodobně dostane do špatné struktury. A to ovlivní vlastnosti.

Látky živočišného původu

Jejich úvaha by měla být věnována zvláštní pozornost. Živočišná bílkovina je látka nacházející se ve vejcích, maso, mléčné výrobky, drůbež, mořské plody a ryby. Obsahují všechny aminokyseliny nezbytné pro tělo, včetně 9 nezbytných. Zde je řada nejdůležitějších funkcí, které živočišné bílkoviny plní:

• Katalýza mnoha chemických reakcí. Tato látka je spouští a urychluje. Enzymatické proteiny jsou za to "zodpovědné". Pokud tělo nedostane dostatek z nich, oxidace a redukce, spojování a přerušování molekulárních vazeb, stejně jako doprava látek se neuskuteční zcela. Je zajímavé, že jen malá část aminokyselin vstupuje do různých druhů interakcí. A ještě menší množství (3-4 zbytky) se přímo podílí na katalýze. Všechny enzymy jsou rozděleny do šesti tříd - oxidoreduktázy, transferázy, hydrolázy, lyasy, izomerázy, ligasy. Každý z nich je zodpovědný za jednu nebo jinou reakci.
• Tvorba cytoskeletu tvořící strukturu buněk.
• Imunitní, chemická a fyzická ochrana.
• Přepravuje důležité součásti potřebné pro růst a vývoj buněk.
• Přenos elektrických impulzů důležitých pro práci celého organismu, protože bez nich není interakce buněk možná.

A to nejsou všechny možné funkce. Ale i tak je význam těchto látek jasný. Syntéza bílkovin v buňkách a v těle je nemožná, pokud člověk nejedí své zdroje. Jsou to maso z krocanů, hovězí, jehněčí, králičí maso. Mnoho bílkovin se nachází ve vejcích, kysané smetaně, jogurtu, tvarohu, mléce. Můžete také aktivovat syntézu proteinů v buňkách těla tím, že do své diety přidáte šunku, vedlejší produkty, klobásy, konzervované maso a telecí maso.