Protein: monomer, struktura a funkce

Proteiny jsou organické sloučeniny s vysokou molekulovou hmotností. Obsahují aminokyselinové zbytky. Zahrnují také další látky: síru, kyslík, dusík, vodík a uhlík. Některé bílkoviny mohou vytvářet komplexy s molekulami, pokud obsahují zinek, měď, železo a fosfor. Proteiny mají vysokou molekulovou hmotnost, takže se nazývají makromolekuly. Například ve vaječném albuminu - 36 tisíc a v hemoglobinu (krevní bílkoviny) - 152 tisíc, a myosin má molekulovou hmotnost 500 tisíc. Porovnejte: molekulová hmotnost benzenu je 78 a kyselina octová má číslo 60.

Struktura

Docela často, zejména u školáků, se může stát, že proteiny monomery jsou nukleotidy. To je mylná představa. Bielkoviny nebo bílkoviny, nejrozšířenější a četné organické sloučeniny, jsou polymery, které jsou různé a nezbytné pro fungování těla. Od 50 do 80% v suché hmotnosti buňky spadá na bílkovinu. Monomery, nebo spíše jejich počet a sekvence, odlišují proteiny od sebe navzájem.

Proteiny jsou neperiodické polymery, pro jejich fungování je důležitá přítomnost několika látek. V obecném vzorci musí být karboxylová skupina (-COOH), aminová skupina (-NH2) a radikál nebo R-skupina (to je zbývající část molekuly), karboxylové a aminoskupiny. Co obsahuje bílkovina? Jeho monomery jsou aminokyseliny a ačkoli buňky a tkáně obsahují více než sto sedmdesát typů aminokyselin, biologové zahrnují jako monomery pouze dva tucty druhů.

Existuje klasifikace aminokyselin, podle které jsou rozděleny do dvou skupin, v závislosti na tom, zda mohou být syntetizovány zvířaty a lidmi. Organismus může vyrábět vyměnitelné aminokyseliny nezávisle, ale může být získán pouze zvenčí - s jídlem, ale rostliny jsou schopny je všechny syntetizovat.

Klasifikace

Samotné proteiny jsou klasifikovány podle jejich aminokyselinového složení. Mohou být kompletní, pokud obsahují kompletní sadu aminokyselin a jsou vadné, pokud chybí jedna nebo několik aminokyselin. Pokud se protein skládá výhradně z aminokyselin, nazývá se jednoduše. V případě, že je přítomna protetická skupina, nazývaná též složka, která není aminokyselinou, jsou nazývána komplexní. Neaminokyselinová skupina může být reprezentována jako metaloproteiny, sacharidy (glykoproteiny), lipidy (lipoproteiny) a nukleových kyselin (nukleoproteiny).

Elementární část

Samotné aminokyseliny se skládají ze tří základních částí. Takže lze říci, že proteinový monomer je radikál, který rozlišuje mezi typy aminokyselin, stejně jako nezměněné karboxylové a aminoskupiny. Počtem složek karboxylových a aminoskupin se aminokyseliny dělí na neutrální, zásadité a kyselé. Neutrální sloučeniny mají jednu karboxylovou skupinu a jednu aminoskupinu. Základní vzorec obsahuje více než jednu aminoskupinu a v kyselých aminokyselinách naopak existuje více než jedna karboxylová skupina.

Aminokyseliny - proteinové monomery - jsou amfoterní sloučeniny, protože díky přítomnosti karboxylových aminokyselin v roztoku mohou působit jako báze a jako kyseliny. Ve vodném roztoku jsou uvedeny jako iontové formy.

Peptidová vazba

Polypeptid - jak vědci nazývají protein: jeho monomer je navázán na svůj druh s peptidovými vazbami. Peptidy jsou produktem aminokyselinové kondenzační reakce. Interakce karboxylových a aminoskupin dvou aminokyselin je charakterizována tvorbou kovalentní vazby dusík-uhlík, která se nazývá peptid. Peptidy jsou ve svém složení klasifikovány podle počtu aminokyselinových zbytků: dipeptidy, tripeptidy, tetrapeptidy a tak dále. Při opakovaném opakování tvorby kovalentní vazby dusík-uhlík se vytvářejí polypeptidy. Jeden konec peptidu obsahuje volnou aminoskupinu a nazývá se N-koncem, druhá je volná karboxylová skupina a je nazývána C-koncem.

Další klasifikace

Jak již bylo uvedeno výše, proteinové monomery sestávají z aminoskupin a karboxylových skupin a radikálu, které spolu navzájem tvoří silné vazby. Mohou existovat i jiné látky, ale vlastnosti celé molekuly závisí na R-skupině a existuje další typ klasifikace. Který z nich Je běžné, že monomerní proteiny mají různé typy radikálů podle svého typu a všechny aminokyseliny mohou být rozděleny na heterocyklický, aromatický a alifatický. Alifatický radikál může obsahovat funkční skupiny, které poskytují zvláštní vlastnosti. Jedná se o amino, karboxyl, thiol (-SH), hydroxyl (-OH), amid (-C0-NH2) a guanidinové skupiny.

Různí radikály

Monomerem molekuly proteinu obsahující aminoskupiny je aminokyselina prolin. Heterocyklické radikály jsou obsaženy v tryptofanu a histidinu. Aromatický radikál je přítomen ve fenylalaninu a tyrosinu. Další hydroxylová skupina je v serinu a threoninu; karboxylová asparagová a kyseliny glutamové. Další amidová skupina v radikálu je v asparaginu a glutaminu (nesmí být zaměňována s kyselinami). Další aminoskupina je v lysinu a guanidin - v argininu. Síra je přítomna v radikálech cysteinu a methioninu.

Organizace proteinových molekul v prostoru

Každý protein má specifické funkce, které závisí na prostorové organizaci molekul. Navíc podpora proteinů ve formě řetězce, tj. V expandované formě, je energeticky nepříznivá pro buňku, a proto, stejně jako molekuly DNA, jsou polypeptidové řetězce zhutněny, díky čemuž získají konformaci - trojrozměrnou strukturu.

Prostorová organizace proteinových molekul má čtyři úrovně.

Protože monomery proteinových molekul jsou aminokyseliny, primární struktura je reprezentována jako polypeptidový řetězec sestávající z aminokyselinových zbytků, které jsou spojeny peptidovou vazbou. Navzdory zjevné jednoduchosti je to primární struktura, která určuje, jakou funkci může bílkovina provádět. Monomer v řetězci musí být na místě, nahrazení jednoho z nich změní účel celé molekuly. Například pokud je šestá kyselina glutamová v hemoglobinu nahrazena valinem, přestane fungovat celá molekula a přeruší se přenos kyslíku. Taková náhrada vede k rozvoji lidské srpkovité anémie.

Pokud složení polyproteinu obsahuje deset aminokyselinových zbytků, pak bude existovat mnoho variant střídání monomerů - 1020, pokud jsou přítomny všechny 20, kombinace, které lze sestavit, budou ještě větší. Lidské tělo syntetizuje více než deset tisíc proteinů, které se liší nejen ve srovnání s ostatními, ale také s bílkovinami jiných živých organismů.

Sekundární struktura je charakterizována řádným sklápěním řetězce do spirály, ve vzhledu připomínajícím napnutou pružinu. Vazby mezi monomery proteinu jsou vodík a posílí strukturu. Tyto vazby se objevují mezi aminovými a karboxylovými skupinami. Vodíkové vazby jsou slabší než peptidové vazby, ale celá konfigurace je více tuhá a stabilní kvůli opakovaným opakováním. U některých proteinů, jako je fibroin (pavučin, hedvábí), keratin (nehty a vlasy) a kolagen, nedochází k dalšímu zhutnění.

Třetí úroveň

Na další úrovni se polypeptidové řetězce skládají do kuliček, které vznikají v důsledku instalace nových chemických vazeb - disulfidů, iontů, vodíku. Důležitým faktorem je také instalace hydrofobní interakce mezi R-skupinami aminokyselinových zbytků, totiž hydrofilní-hydrofobní interakce hrají hlavní roli při tvorbě terciární struktury proteinové molekuly.

Při vstřikování do vodného roztoku se hydrofobní radikály snaží uniknout z vody seskupením uvnitř globulí a hydrofilní R-skupiny interagují s vodními dipóly (hydratace), naopak se objevují na povrchu. Některé proteiny mají dodatečnou stabilizaci terciární struktury v důsledku disulfidových kovalentních vazeb, které se vyskytují mezi dvěma cysteinovými zbytky kvůli přítomnosti atomů síry. Terciární struktura končí zhutněním bílkovinných enzymů, protilátek a některých hormonů.

Kvartérní struktura

Druhý stupeň zhutnění je přítomen v komplexních proteinech, které obsahují dva nebo více kuliček. Zachování podjednotek se vyskytuje v důsledku iontových, hydrofobních a elektrostatických interakcí. Tvorba disulfidových vazeb je také možná. Kvarterní struktura má hemoglobinový protein, tvořený dvěma alfa podjednotkami obsahujícími 141 aminokyselinových zbytků a beta podjednotkami, které obsahují 146 zbytků. Každá podjednotka je také spojena s hem molekulou, která obsahuje železo.

Vlastnosti bílkovin

Vzhledem k tomu, že monomer proteinové molekuly je aminokyselina, je od nich společně se strukturální organizací závislé vlastnosti. Proteiny vykazují jak kyselé, tak i zásadité vlastnosti, které jsou určovány R-skupinami aminokyselin: pokud jsou ve složení více bazických aminokyselin, pak jsou základní vlastnosti výraznější. Pufrovací vlastnosti proteinů jsou určeny schopností připojit a uvolňovat proton (H +). Hemoglobin, obsažený v červených krvinkách, je jedním z nejvýkonnějších pufrů, kromě vazebného kyslíku funguje jako regulátor hladiny pH v krvi.

Existují rozpustné bílkoviny, jako je fibrinogen, a nerozpustné, které provádějí mechanické funkce (například kolagen, keratin, fibroin). Enzymy jsou chemicky aktivní proteiny a na rozdíl od nich existují inertní polypeptidy. Také rozlišujte proteiny, které jsou odolné nebo nestabilní vůči vlivům vnějších podmínek.

Denaturace

Vnější faktory, jako je ultrafialové záření, soli těžkých kovů a samotných kovů, dehydratace, záření, ohřev a změny pH, mohou vést k částečné nebo úplné destrukci strukturní organizace proteinové molekuly. Ztráta trojrozměrné struktury se nazývá denaturace. Jeho příčinou je lámání vazeb, které daly stabilitu struktuře molekuly. Slabé vazby jsou nejprve zničeny a v případě ještě přísnějších podmínek jsou dokonce i silné roztržené, proto se kvartérní struktura nejprve zhroutí a teprve pak - terciární a sekundární.

Když se prostorová konfigurace změní, protein také změní své vlastnosti, v důsledku čehož již nemůže plnit svůj vlastní biologický úkol. Pokud by denaturace nezničila základnu, primární strukturu, pak je reverzibilní a protein bude schopen provést postup samoregulace - renaturaci. V jiných případech je denaturace nevratná.

Ochrana a metabolismus

Bez účasti proteinů v těle nedochází k jedinému procesu. Jejich konstrukční funkcí je podílet se na tvorbě extracelulárních a buněčných struktur, jsou přítomné ve složení buněčných membrán, vlasů, nehtů a šlach. Poskytují také transportní funkci: hemoglobin transportuje kyslík a oxid uhličitý a proteiny buněčné membrány aktivně a selektivně provádějí přenos potřebných látek do a z buňky do vnějšího prostředí.

Některé hormony mají proteinovou povahu a podílejí se na regulaci metabolismus. Například inzulin reguluje glukózu v krvi a současně podporuje tvorbu glykogenu a optimalizuje syntézu tuků z sacharidů.

Ochranné proteinové funkce spočívá v tvorbě protilátek v případě, že tělo napadá cizí proteiny a mikroorganismy. Protilátky jsou schopny je najít a neutralizovat. Při poraněních a výstřižcích z fibrinogenu vzniká fibrin, který pomáhá zastavit krvácení.

Další funkce

Bez proteinů je pohyb nemožný: myosin a aktin jsou kontraktilní proteiny, díky nimž svaly pracují u zvířat.

Proteiny také obsahují signalizační funkci. In buněčné membrány obsahuje proteiny, které mohou změnit svou terciární strukturu v závislosti na vnějším prostředí. To je základ pro příjem a přenos signálů z vnějšího prostředí do buňky.

Lidé ani zvířata nemohou uchovávat bílkoviny (výjimkou je kaseinové mléko a albuminová vejce), ale bílkoviny přispívají k akumulaci určitých látek v těle. Například během rozpadu hemoglobinu železo neopouští tělo, ale tvoří komplex s feritinem. Rozpad jedné gramů bílkovin dává tělu a 17,6 kJ energie, to je jejich energetická funkce. Ovšem organismus "se snaží", aby se tak nestalo tak důležitým materiálem a nejprve se rozpadnou tuky a sacharidy.

Jedna z nejdůležitějších funkcí je katalytická. Poskytuje se enzymy, které dokáží urychlit biochemické reakce v buňkách.