Sekundární struktura proteinu a jeho prostorová organizace. Tvorba sekundární struktury proteinu.

V těle je úloha proteinů extrémně velká. Současně lze takové jméno nosit až po získání předem stanovené struktury. Až dosud jde o polypeptid, jen řetězec aminokyselin, který nemůže vykonávat své vlastní funkce. Obecně platí, že prostorová struktura proteinů (primární, sekundární, terciární a doména) je jejich trojrozměrná struktura. A nejdůležitější pro tělo sekundární, terciární a doménové struktury.

Předpoklady pro studium struktury proteinů

Mezi způsoby studia struktury chemických látek hraje rtgová krystalografie zvláštní roli. Prostřednictvím toho lze získat informace o posloupnosti atomů v molekulárních sloučeninách a jejich prostorové organizaci. Jednoduše řečeno, rentgenový obraz může být vytvořen pro jednotlivou molekulu, která se stala možná ve 30. letech 20. století.

Právě výzkumníci zjistili, že mnoho bílkovin má nejen lineární strukturu, ale může být také uspořádáno ve spirálech, spletech a doménách. V důsledku provádění vědeckých experimentů se ukázalo, že sekundární struktura proteinu je konečná forma strukturálních proteinů a meziproduktů pro enzymy a imunoglobuliny. To znamená, že látky, které mají v konečném důsledku terciární nebo kvartérní strukturu, ve fázi jejich "zrání" musí také projít fází spirálové formace, která je charakteristická pro sekundární strukturu.

Vytvoření sekundární struktury proteinů

Jakmile je syntéza polypeptidu na ribozómech dokončena v drsné síti buněčných endoplasmů, sekundární proteinové struktury. Samotný polypeptid je dlouhá molekula, která zaberá spoustu místa a je nevhodná pro transport a provádění vlastních funkcí. Proto, aby se zmenšila jeho velikost a poskytla jí zvláštní vlastnosti, vyvine se sekundární struktura. K tomu dochází prostřednictvím tvorby alfa-helices a beta-vrstev. Tímto způsobem se získá protein sekundární struktury, který se v budoucnu buď změní na terciární a kvartérní, nebo bude použit v této formě.

Sekundární organizace

Jak ukázaly četné studie, sekundární struktura proteinu je buď alfa helix, nebo beta vrstva, nebo střídání sekcí s těmito prvky. Kromě toho je sekundární struktura způsobem kroucení a spirálové tvorby molekuly proteinu. Jedná se o chaotický proces, který vzniká v důsledku vodíkových vazeb, které se vyskytují mezi polárními oblastmi aminokyselinových zbytků v polypeptidu.

Druhá struktura alfa helixu

Vzhledem k tomu, že se biosyntéza polypeptidů podílí pouze na L-aminokyselinách, vznik sekundární struktury proteinu začíná otáčením ve směru hodinových ručiček (doprava). Pro každou spirálovou zatáčku jsou striktně 3,6 aminokyselinových zbytků a vzdálenost podél spirálové osy je 0,54 nm. To jsou společné vlastnosti pro sekundární strukturu proteinu, které nezávisí na typu aminokyselin, které se podílejí na syntéze.

Bylo zjištěno, že celý polypeptidový řetězec není úplně spiralizován. Jeho struktura obsahuje lineární úseky. Konkrétně se molekula pepsinového proteinu spiralizuje pouze o 30%, lysozym o 42% a hemoglobinem o 75%. To znamená, že sekundární struktura proteinu není přísně spirála, ale kombinace jejích částí s lineárními nebo vrstvovými.

Druhá struktura beta vrstvy

Druhým typem strukturní organizace látky je beta vrstva, která se skládá ze dvou nebo více řetězců polypeptidu spojeného vodíkovou vazbou. Ta se objevuje mezi volnými skupinami CO NH2. Strukturní (svalové) proteiny jsou proto spojeny hlavně.

Struktura proteinů tohoto typu je následující: Jeden pramen polypeptidu s označením koncových úseků A-B je paralelní s druhým. Jedinou výhradou je, že druhá molekula je umístěna protiparalelně a je označena jako BA. Vytvoří se tak beta-vrstva, která se může skládat z libovolného počtu polypeptidových řetězců spojených více vazbami vodíku.

Vodíková vazba

Sekundární struktura proteinu je vazba založená na více polárních interakcích atomů s různými faktory elektonégativity. 4 prvky mají největší schopnost tvořit takovou vazbu: fluor, kyslík, dusík a vodík. V bílkovinách je všechno kromě fluoridu. Proto může být vytvořena a vytvořena vodíková vazba, která dává příležitost spojit polypeptidové řetězce v beta vrstvách a v alfa helixu.

Nejjednodušší způsob, jak vysvětlit výskyt vodíkové vazby, je příklad vody, která je dipólem. Kyslík nese silný záporný náboj a vzhledem k vysoké polarizaci vazby 0 - H je vodík považován za pozitivní. V tomto stavu jsou molekuly přítomny v určitém prostředí. A mnozí z nich se dotýkají a srazí se. Potom kyslík z první molekuly vody přitahuje vodík z druhé. A tak na řetězu.

Podobné procesy se vyskytují v proteinech: elektrogativní peptidová vazba kyslíku přitahuje vodík z jakékoliv části jiného aminokyselinového zbytku, čímž vzniká vodíková vazba. Jedná se o slabou polární konjugaci, pro její porušení se vyžaduje, aby strávil asi 6,3 kJ energie.

Pro srovnání nejslabší kovalentní vazbu protein vyžaduje 84 kJ energie, aby se rozlomilo. Nejsilnější kovalentní vazba bude vyžadovat 8400 kJ. Nicméně množství vodíkových vazeb v proteinové molekule je tak obrovské, že jejich celková energie dovoluje molekule existovat v agresivních podmínkách a udržovat její prostorovou strukturu. Z tohoto důvodu existují bílkoviny. Struktura proteinů tohoto typu poskytuje sílu, která je nezbytná pro fungování svalů, kostí a vazů. Tak velký je význam sekundární struktury proteinů pro tělo.