Proteolytické enzymy. Vlastnosti enzymů. Aktivita proteolytických enzymů

Stravovatelnost potravin závisí převážně na kvalitě zpracování v lidském těle. Trávení potravy je považováno za komplexní proces, při němž se podílejí vysoce aktivní sloučeniny původu z bílkovin, které mohou urychlit proces štěpení proteinů, sacharidů a molekul lipidů na menší fragmenty.

Trávicí enzymy

Enzymy trávicí systém jsou produkovány buňkami žláz, jejichž tajemství je vylučováno v zažívacím traktu. Proces rozštěpení komplexních sloučenin je přísně selektivní, takže existují hlavní skupiny enzymů, které mohou ovlivnit pouze nukleotidové, proteinové, sacharidové, mastné molekuly.

Aktivita trávicích enzymů

Enzymy trávicího ústrojí jsou rozděleny na lipázy, proteázy, amylázy, nukleázy, nukleotidázy.

Lipasy jsou enzymy produkované sekrečními buňkami v pankreatu a žaludku. Jejich hlavním účelem je rozkládat lipidy a vložit je do krve.

Amyláza se používá k trávení sacharidových složek potravy tak, aby jejich jednotlivé fragmenty mohly snadno proniknout do krevního řečiště. Takové enzymy zahrnují amylázu a maltázu v slinách ústní dutiny, laktázu v pankreatu a střevní šťávu.

Pankreatické sekrety se mohou rozštěpit nukleových kyselin na nukleotidy a ty, které se postupně rozpadnou na nukleosidy pod působením nukleotidáz střevní šťávy.

Enzymové složení slin

V ústní dutině začíná proces trávení jídla, který je spojen s macerací suchých částic se slinami a primárním rozštěpením sacharidových složek. Enzymy slin, zejména amylázy, ovlivňují molekuly škrobu a přeměňují je na maltózu. Potravinové tuky a bílkoviny nepodléhají žádným chemickým přeměnám v ústní dutině.

Existují také enzymy slin, které jsou schopny vystavit buněčnou stěnu škodlivých bakterií destrukci. K tomu dochází v důsledku hydrolýzy struktur morušových plášťů. To je důvod, proč sliny mají baktericidní účinek.

Charakteristika trávicích enzymů

Pouze dodržování správné výživy a absence špatných návyků umožní tělovým orgánům pracovat v plné síle.

Vhodná teplota pro normální fungování enzymů v těle je 36,6-37 stupňů. Horké nádobí způsobují popáleniny sliznice v jícnu a destrukci enzymových sloučenin. Nastává spasmus hladkých svalů stěny žaludku, což vede k tomu, že nepřipravené jídlo vstoupí do dvanáctníku. To vede k střevní poruchám a všem druhům onemocnění. trávicí orgány.

PH prostředí ovlivňuje vlastnosti enzymů, zejména jejich aktivitu. Při různých koncentracích iontů vodíku jsou aktivní místa enzymového proteinu a substrátu ionizována v různých stupních.

Specifické vlastnosti enzymů souvisejí s rozpoznáním chemické struktury látek, které se podrobí dělení. Dokonce i pro dva izomery jedné látky existují enzymy.

Co jsou proteolytické enzymy?

Proteázy jsou hydrolytické enzymy, které mohou štěpit vazby peptidů a proteinů a obnovit prospěšné bakterie ve střevě. Přítomnost chymosinu a pepsinu v žaludeční šťávě, chymotrypsin, trypsin, erepsin v střevní sekreci, karboxypeptidáza v pankreatické šťávě naznačuje celou řadu proteolytických enzymů.

Vzhledem k pozitivní a substrátové specificitě těchto enzymů je v dlouhém peptidovém řetězci molekuly hydrolyzovatelného proteinu nebo peptidu vybrána mezera.

Proteolytické enzymy, v závislosti na místě působení, jsou exopeptidázy, které jsou schopné rozbít koncové vazby a endopeptidázy, které provádějí hydrolýzu vnitřních vazeb v proteinové molekule.

Peptidové vazby na C- a N-konci proteinového řetězce jsou štěpeny karboxypeptidázou a aminopeptidázou příbuznou exopeptidázám. Existují také dipeptidázy, které porušují vazbu v dipeptidech.

Endopeptidázy se v závislosti na struktuře aktivního prvku dělí na:

• serin, jako součást svého aktivního centra obsahuje serinové a histidinové zbytky;
• cystein, v kompozici svého aktivního centra obsahuje SH-skupinu z cysteinového zbytku;
• karboxyl, jako součást svého aktivního centra obsahuje skupinu COOH ze zbytku asparaginata;
• metaloproteinasa, která jako součást aktivního centra obsahuje kovový iont.

Aminokyselinová struktura zbytků, jejich radikálů a prostorová konfigurace substrátu ovlivňují selektivitu proteáz. Většina proteáz reaguje na specifickou strukturu aminokyselinových zbytků umístěných v blízkosti zlomené vazby. Například enzym trypsinu katalyzuje štěpení sloučeniny mezi bazickými aminokyselinami (lysin a arginin), které mají karboxylovou skupinu.

Proteolytické enzymy, jako je chymotrypsin, pepsin, reagují na hydrofobní fenylalanin, tyrosin, tryptofan a leucinový zbytek a v blízkosti se rozkládají vazby. Pro působení elastázy pankreatické šťávy je důležité, aby aminokyselinové zbytky měly malé boční větve, které se nacházejí v alaninu a serinu.

Struktura proteolytických enzymů

Proteázová molekula je lineární řetězec aminokyselin, který je složen do globule a má jedinečný účinek na proteiny. Povrch proteolytických enzymů má dutinu pro vazbu substrátu.

Několik proteinových řetězců může být spojeno do komplexu a globule shromážděné tímto způsobem tvoří terciární strukturu enzymů. Pro aktivaci mnoha proteáz jsou kofaktory Ca ²⁺ a Mg ^{2+ ionty} .

Existují proteolytické enzymy, které jsou spojeny s buněčnou membránou a působí na specifickou proteinovou strukturu. Příkladem je signální proteáza zodpovědná za přenos proteinových molekul z buněk do extracelulární oblasti.

Inhibice proteolytických enzymů

Některá onemocnění trávicího systému jsou způsobena nadměrnou aktivitou proteáz, například stavem akutní pankreatitidy. Aktivátory enzymů produkovaných pankreasem jsou cytokinázy. S jejich pomocí se tvoří trypsin z trypsinogenu, proelastázy, kallikreinogenu, chymotrypsinogenu a jsou transformovány na aktivní formy enzymů. V důsledku působení v pankreatu se pozoruje trávení tkáně svým vlastním tajemstvím, následované otoky a krvácení tohoto orgánu.

Inhibitory proteolytických enzymů jsou zaměřeny na potlačení jejich enzymatické aktivity. Použijte pro intravenózní injekce léky na bázi trasilolu, panthripinu a kontrikaly mohou snížit aktivitu proteáz a snížit zánět pankreatu.

Závažnost onemocnění závisí do značné míry na inhibičním systému trypsinu. Při dostatečném obsahu inhibiční látky dochází k neutralizaci aktivovaného enzymu při obnově rovnováhy. Nedostatek inhibitoru vede k dalšímu rozvoji onemocnění.

Úloha proteáz

Mnoho procesů v lidském těle je ovlivněno působením proteolytických enzymů. Bez jejich účasti nebude docházet k hnojení, koagulaci krve, fibrinolýze, biosyntéze proteinových molekul, imunitní reakce, hormonální regulace.

Přerušení proteázy způsobuje svalová dystrofie, onemocnění autoimunitní povahy, plicní emfyzém, zánět pankreatu.

Na základě proteolytických enzymů bylo vyvinuto množství léků, které umožňují opravit trávení, hojit rány a popáleniny.

Proteáza používaná k výrobě potravin pro parenterální podávání, pro výrobu léků na bázi hormonů a antibiotik.

Enzymy se získávají z vnitřních orgánů a žláz zvířat (skot a prasata) az rostlinného substrátu (ovocný latex melounového stromu).